@article{oai:hsuh.repo.nii.ac.jp:00010177,
 author = {Toshiya, Sato and Herastuti, Sulistyani and Arihide, Kamaguchi and Futoshi, Nakazawa},
 issue = {1},
 journal = {北海道医療大学歯学雑誌},
 month = {Jun},
 note = {P.orisはSDSポリアクリルアミドゲル電気泳動(SDS-PAGE)上で16kDaバンドとして観察される蛋白質溶血素を産生する。P.oris溶血素のN末端アミノ酸配列を分析した。7N末端アミノ酸を特定し、P.oris溶血素が短鎖ペプチド配列を有すると推定した。溶血素のアミノ酸配列は他の細菌性蛋白やペプチドと共通の配列ではなかった。P.oris溶血素は溶血前に温度依存性に赤血球と結合することが明らかになった。この溶血活性は赤血球をトリプシンまたはグリコシダーゼで処理した場合に阻害された。コレステロールは活性には影響しなかった。トリプシン処理した赤血球膜の特徴からSDS-PAGEにおいて46kDa糖蛋白が消失した。以上より、46kDa赤血球膜糖蛋白は溶血素の結合部位であることが示唆された。本研究はP.oris溶血素のN末端アミノ酸配列とその赤血球膜上の結合部位に関する初めての報告である。, P.orisはSDSポリアクリルアミドゲル電気泳動(SDS-PAGE)上で16kDaバンドとして観察される蛋白質溶血素を産生する。P.oris溶血素のN末端アミノ酸配列を分析した。7N末端アミノ酸を特定し、P.oris溶血素が短鎖ペプチド配列を有すると推定した。溶血素のアミノ酸配列は他の細菌性蛋白やペプチドと共通の配列ではなかった。P.oris溶血素は溶血前に温度依存性に赤血球と結合することが明らかになった。この溶血活性は赤血球をトリプシンまたはグリコシダーゼで処理した場合に阻害された。コレステロールは活性には影響しなかった。トリプシン処理した赤血球膜の特徴からSDS-PAGEにおいて46kDa糖蛋白が消失した。以上より、46kDa赤血球膜糖蛋白は溶血素の結合部位であることが示唆された。本研究はP.oris溶血素のN末端アミノ酸配列とその赤血球膜上の結合部位に関する初めての報告である。},
 pages = {43--51},
 title = {Prevotella oris溶血素の特徴とその赤血球膜との相互作用(The characteristics of Prevotella oris hemolysin and its interaction with the erythrocyte membrane)},
 volume = {32},
 year = {2013}
}